Colágeno: função, classificação e produção de peptídeos bioativos a partir da pele de peixes

Autores

  • Vagne Melo Oliveira Universidade Federal Rural de Pernambuco/UFRPE
  • Márcia Nieves Carneiro da Cunha Universidade Federal Rural de Pernambuco/UFRPE
  • Thiago Pajeú Nascimento Universidade Federal Rural de Pernambuco/UFRPE
  • Caio Rodrigo Dias Assis Universidade Federal Rural de Pernambuco/UFRPE
  • Ranilson Souza Bezerra Departamento de Bioquímica, Universidade Federal de Pernambuco.
  • Ana Lúcia Figueiredo Porto Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal/DMFA

DOI:

https://doi.org/10.2312/Actafish.2017.5.2.70-82

Palavras-chave:

biomaterial, colágeno, pele, peixe, indústria.

Resumo

Resíduos do pescado são fontes potenciais de biomoléculas proteicas. Do descarte do processamento de peixes, cabeça, barbatana, cauda, vísceras digestivas e a pele são fontes potenciais para reutilização industrial. O colágeno é uma proteína fibrosa que pode ser extraída a partir dos resíduos da pele, com destaque as espécies Neotropicais. A família humana de colágenos inclui atualmente 28 tipos genéticos distintos e pode ser amplamente dividido em tipos fibrilares e colágenos não fibrilares. A partir da pele pré-tratada, o colágeno pode ser extraído por dois métodos: (1) ácido e alcalino e (2) ácido e enzimático. Este trabalho objetivou elencar as principais características do colágeno e dar ênfase a sua aplicação na produção de peptídeos bioativos. Das inúmeras aplicações biotecnológicas do colágeno obtido, as voltadas para o setor farmacêutico e alimentício merecem especial atenção pelo crescente número de pesquisas utilizando esta fonte para a produção de peptídeos bioativos. 

Biografia do Autor

Vagne Melo Oliveira, Universidade Federal Rural de Pernambuco/UFRPE

Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal/DMFA

Márcia Nieves Carneiro da Cunha, Universidade Federal Rural de Pernambuco/UFRPE

Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal/DMFA

Thiago Pajeú Nascimento, Universidade Federal Rural de Pernambuco/UFRPE

Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal/DMFA

Caio Rodrigo Dias Assis, Universidade Federal Rural de Pernambuco/UFRPE

Departamento de Morfologia e Fisiologia Animal/DMFA

Referências

An, B., Lin, Y-S. & Brodsky, B. (2016). Collagen interactions: Drug design and deliver. Adv. Drug Deliv. Rev., 97:69–84.

Brinckerhoff, C.E. & Matrisian, L.M. (2002). Matrix metalloproteinases: a tail of a frog that became a prince. Nat. Rev. Molecul. Cell Biol., 3:207–214.

Bezerra, R.S., Buarque, D.S., Amaral, I.P.G., Castro, P.F.; Espósito, T.S. & Carvalho JR, L.B. Propriedades e aplicações biotecnológicas das proteases de vísceras de peixes. In: J.E. P. Cyrino, E. C. Urbinati. (Ed.). AquaCiência 2004 Tópicos Especiais em Biologia Aquática e Aquicultura (pp. 2061 –275). Campinas, SP: Artpoint Produção Gráfica, 2006.

Chung, H. J. & Uitto, J. (2010). Type VII Collagen: The Anchoring Fibril Protein at Fault in Dystrophic EpidermolysisBullosa. Dermatol. Clin.,28 (1): 93-105.

Daboor, S.M., Budge, S.M., Ghaly, A.E., Brooks, M.S. & Dave, D. (2010). Extraction and Purification of Collagenase Enzymes: A Critical Review. Am. J. of Biochem. Biotech., 6: 239-263.

Duarte, A.S., Correia, A., Esteves, A.C. (2014). Bacterialcollagenases – A review. Crit. Rev. Microbiol., 1–21.

Fao. (2016). The state of world fisheries and aquaculture. The State of World Fisheries and Aquaculture 2016, 160p.

Fauzi, M.B., Lokanathan, Y., Aminuddin, B.S., Ruszymah, B.H.I. & Chowdhury, R.S. (2016). Ovine tendon collagen: Extraction, characterisation and fabrication of thinfilms for tissue engineering applications. Materials Science and Engineering C 68:163–171.

Ferreira, A.M., Gentile, P., Chiono, V. & CiardellI, G. (2012). Collagen for bone tissue regeneration. Acta Biomater., 8:3191–3200.

Gelse, K., Pöschl, E. & Aigner, T. (2003). Collagens–structure, function, and biosynthesis. Adv. Drug Deliver. Rev., 55:1531–1546.

Giraud-Guille, M.M., Besseau, L.; Chopin, C.; Durand, P. & Herbage, D. (2000). Structural aspects of fish skin collagen which forms ordered arrays via liquid crystalline states. Biomaterials, 21(9):899-906.

Gómez-Guillén, M.C., Giménez, B., López-Caballero, M.E. & Monter, M.P. (2011). Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative sources: A review. Food Hydrocolloids 25:1813-1827.

Huang, C-Y., Kuo, J-M., Wu, S-J. & Tsai, H-T. (2016). Isolation and characterization of fish scale collagen from tilapia (Oreochromissp.) by a novel extrusion–hydro-extraction process. Food Chem., 190:997–1006.

Hwang, J.H., Mizuta, S., Yokoyama, Y & Yoshinaka, R. (2007). Purification and characterization of molecular species of collagen in the skin of skate (Raja kenojei). Food Chem., 100:921–925.

Junqueira, L.C. & Carneiro, J. (2013). Histologia básica. Rio de Janeiro, Brasil.

Lima, C.A., Freitas-Junior, A.C.V., Lima-Filho, J.L., Converti, A., Marques, D.A.V., Carneiro da-Cunha, M.G., Porto, A.L.F. (2013). Two-phase partitioning and partial characterization of a colagenase from Penicillium aurantiogriseum URM 4622: Application to collagen hydrolysis. Biochem. Eng. J., 75:64–71.

Makareeva, E. & Leikin, S. (2014). Collagen Structure, Folding and Function. In Shapiro, J.R., Byers, P.H., Glorieux, F.H., Sponseller, P.D. (Eds). OsteogenesisImperfecta: A Translational Approach to Brittle Bone Disease (pp. 71-83). New York: Elsevier.

Muyonga, J.H.; Cole, C.G.B. & Duodu, K.G. (2004). Characterisation of acid soluble collagen from skins of young and adult Nile perch (Latesniloticus). Food Chem., 85:81–89.

Myllyharju, J. & Kivirikko, K.I. (2004). Collagens, modifying enzymes and their mutations in humans, flies and worms. Trends Genet., 20:33–43.

Olsen, B.R. (1995). New insights into the function of collagens from genetic analysis. CurrOpin Cell Biol., 7:720–727.

Oliveira, V.M. (2015). Obtenção de proteases a partir do trato digestivo de peixes neotropicais para aplicação na produção de peptídeos de colágeno [Tese de Doutorado]. Recife (PE): Universidade Federal de Pernambuco.

Pati, F., Dhara, S. & Adhikari, B. (2010). Fish Collagen: A Potential Material for Biomedical Application. Proceedings of the 2010 IEEE Students' Technology Symposium, 3:34–38.

Prestes, R.C. (2013) Collagen and Its Derivatives: Characteristics and Applications in Meat Products. Rev. Unopar Cient. Ciên. Biol. Saúde, 15(1):65–74.

Senaratne, L.S., Park, P.J. & Kim, S.K. (2006). Isolation and characterization of collagen from brownbacked toadfish (Lagocephalusgloveri) skin. Bioresource Technol., 97:191–197.

Singh, P., Benjakul, S., Maqsood, S., & Kishimura, H. (2011). Isolation and characterization of collagen extracted from the skin of striped catfish (Pangasianodon hypophthalmus). Food Chem., 124:97-105.

Silva, T.F. & Penna, A.L.B. (2012). Colágeno: Características químicas e propriedades funcionais. Rev. Inst. Adolfo Lutz. 71(3):530-9.

Söderhäll, C., Marenholz, I., Kerscher. T., Ruschendorf, F., Esparza-Gordillo, J., Worm, M., Gruber, C., Mayr, G., Albrecht, M., Rohde, K., Schulz, H., Wahn, U., Hubner, N. & Lee, Y. (2007). Variants in a novel epidermal collagen gene (COL29A1) are associated with atopic dermatitis. PLoS Biol., 5:1952–1961.

Song, E., Yeon, K., S., Chun, T., Byun, H.J. & Lee, Y.M. (2006). Collagen scaffolds derived from a marine source and their biocompatibility. Biomaterials, 27:2951–2961.

Teruel, S.R.L.T. (1997). Purification and cbaractefuzation of collagenases from the skeletal muscle of winter flounder (Pseudopleuronectes americanus). [Tese]. McGill University Montreal, Quebec.

Tonhi, E. & Plepis, A.M.G. (2002). Obtenção e caracterização de blendas colágeno-quitosana. Quím. Nova, 25:943–948.

Uesugi, Y., Arima, J., Usuki, H., Iwabuchi, M. & Hatanaka, T. (2008). Two bacterial collagenolytic serine proteases have different topological specificities. Biochim. Biophys. Acta.1784:716–726.

Uitto, J., Chu, M.L., Gallo, R. & Eisen, A.Z. (2008). Collagen, elastic fibers, and extracellular matrix of the dermis, In: Wolff K, Goldsmith LA, Katz SI, Gilchrest BA, Paller AS, Leffell DJ (Ed). Fitzpatrick's dermatology in general medicine. 7th ed. New York: McGraw-Hill.

Watanabe, K. (2004). Collagenolytic proteases from bacteria. Appl Microbiol Biot., 63:520–526.

Wisniewski, M., Sionkowska, A., Kaczmarek, H., Lazare, S., Tokarev, V., Belin, C. (2007). Spectroscopic study of a KrFexcimer laser treated surface of the thin collagen films. J Photoch Photobio A, 188:192–199.

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Publicado

2018-05-01